Nanoporen messen einzelne Moleküle über kurze Stromänderungen, wenn diese eine winzige Öffnung passieren oder darin festgehalten werden. Das Team entwickelte pPorA, ein 40 Aminosäuren langes, von einem bakteriellen Porin abgeleitetes Peptid, das sich in einer Lipidmembran zu einem achtteiligen Kanal zusammensetzt.

Dasselbe Oktamer bildete kleine und große Poren mit Leitfähigkeiten von 2,4 beziehungsweise 3,5 Nanosiemens im Laborelektrolyten. Änderungen an Aminosäuren und Ladung steuerten Durchmesser und Selektivität. Molekulardynamische Modelle ergänzten die Experimente, beruhen bei der Mechanismuserklärung jedoch auf vereinfachten Poren und hohen elektrischen Feldern.

Große Poren erfassten mehrere Alpha-Synuclein-Varianten, darunter eine mit Parkinson assoziierte Deletionsmutante, mit etwa 20 nanomolarer Affinität. Signale unterschieden Spezies in Gemischen und verfolgten die Aggregation von Monomeren über Oligomere bis zu Fibrillen sowie Änderungen durch einen Inhibitor. Kleine Poren erkannten auch Humanin- und SOD1-Peptide.

Denkbar wäre ein Forschungschip, der schnell vergleicht, wie Wirkstoffkandidaten toxische Proteinaggregate beeinflussen, oder ein ergänzender Biomarkertest mit sehr kleinen Probenmengen. Nicht gezeigt wurden Diagnosen aus Patientenblut, klinische Genauigkeit oder eine Krankheitsbestimmung aus einem einzelnen Signal.

Erforderlich sind reproduzierbare Porenfertigung, automatische Signalauswertung, Tests in Blut oder Liquor, große verblindete Patientengruppen und Vergleiche mit etablierten Methoden. Optimistisch könnten spezialisierte Forschungschips in 3–5 Jahren entstehen. Ein Diagnosetest wäre bei erfolgreicher Validierung frühestens in 7–12 Jahren denkbar; breite Nutzung bleibt ungewiss.